Bonjour tout le monde, j'ai un exercice de SVT a faire et j'aurai besoin de votre aide. Merci

Exercice: La ribonucléase, enzyme du suc pancréatique, mais aussi présente dans le noyau et le cytoplasme des cellules, dégrade l'acide
ribonucléique (ARN).Elle est constituée de 124 acides aminés.La chaîne d'acides aminés posséde en 4 endroits des ponts
disulfures entre les cystéines (acides aminés soufrés) voir figure A. Le biochimiste Anfinsenn a réalisé différents travaux sur cette molécule
de ribonucléase. En la traitant par de l'urée, puis par le B-mercaptoéthanol, la molécule prend l'aspect de la figure B.
SI on élimine le B-mercaptoéthanol et qu'il reste de l'urée dans le milieu, la molécule figurée en B se transforme et prend l'aspect de celle figurée en C.
L'activité enzymatique existe naturellment pour la forme A; elle est nulle pour la forme B; et est rès faible pour la forme C (1% d'activité par rapport à A).

http://img519.imageshack.us/img519/8166/sanstitre1ut.jpg

1)D'après le texte, quelle est la principale cause du repliement de la protéine enzymatique?
2)recherchez une explication à la perte de l'activité enzymatique de la forme b et à la faible activité de la forme c de la molécule.
3) Si à la suite d'une mutation, il y avait disparition de l'acide aminé sufré 84,quelle(s) hypothèse(s) pourrait-on formuler en ce qui concerne les conséquences de cette
mutation.

Merci infiniment pour votre aide et dites-moi si il faut partir de la :

1) J'aurai dit que la principale cause du repliement c'est du aux travaux qu'a effectué le biochimiste sur la molécule.Le fait de traiter la molécule par de l'urée ...changerait
l'ordre des acides aminés et donc la structure spatiale de la molécule ( effacement des liaisons entre acides aminés ...)

2)Sur la forme b on a laissé la molécule de ribonucléase dans l'urée et le B-mercaptoéthanol, on voit que cette dernière modifie la structure de la molécule puisqu'en effet
il n'y a plus de liaisons entre les acides aminés et on a une molécule détachée, qui ne s'enroule plus sur elle même. Quant à la forme c, les laisons restent identiques dans certains cas à la forme
a mais d'autres non. Conclusion : le fait de changer la structure d'une molécule ne serait-ce d'un acide aminé change l'activité enzymatique en la rendant fonctionnel faiblement voir non fonctionnel.

3)Même chose si une mutation entrâine la perte d'un acide aminé alors l'enzyme peut être dénaturée, le site catalytique est modifié, ce qui change la forme commun à son substrat et donc fait différer l'activité
enzymatique normale.

J'éspère que vous m'aiderez =) , et je peut donner un petit truc comme 500 nintendo points, c'est pas grand chose mais je me rapelle que j'avais plusieurs nintendo ds et que
je pouvais pas entrer un code pour les même produits =s. Merci encore et désolé si je suis nul en svt...

1) la cause du repliement c'est l'interaction entre les aminés soufrés soit l'établissement des ponts disulfures.

2)le beta mercaptoethanol et l'urée sont des agents dénaturant des protéines car ils détruisent ou empêchent la formation de ponts disulfures ce qui modifie la conformation dans l'espace des protéines et donc leur activité.

La faible activité de la forme C peut être expliquée que la seule action de l'urée a une action dénaturante moins efficace que l'association avec le beta mercaptoethanol et que donc la protéine, même si sa structure est légèrement modifiée, garde une certaine activité.

3) la mutation de l'acide aminé soufré en position 84 empêcherait la formation d'un pont disulfure et la structure de la protéine serait donc modifiée ce qui entrainerait par la même occasion une modification de son activité.

merci beaucoup Filosofem mais est-tu sûr de ce que tu dit ? veut-tu les nintendo points ?^^

et attention à la question 3 tu me dit dans ta réponse :" la mutation de l'acide aminé 84 (...)" alors que la question est : "si à la suite d'une mutation, l'acide aminé 84 disparaît ...

Ouai je suis sûr de moi, j'avais étudié cette expérience il y a 3 ans en première année de médecine.
Pour les nintendo points ça ira, j'ai pas de console nintendo ^^

Ce qu'il faut retenir ce n'est pas que la mutation soit une délétion, ou une mutation non sens ou une mutation faux sens ou n'importe quoi d'autre.
Ce qu'il faut retenir c'est que si l'acide aminé n'est plus soufré (cystéine, homocystéine, méthionine...) il ne peut plus former de pont disulfure avec un autre AA souffré et du coup la structure de la protéine est modifiée.

J'ai oublié d'insister sur un point important: dans la forme C les ponts disulfures sont présents mais plus au bons endroits donc la structure de la protéine est modifiée et l'action l'est aussi ce qui explique son activité modifiée.

En fait le beta mercaptoethanol casse les ponts disulfures et quand on l'enlève en laissant l'urée dans le milieu, les ponts disulfures se refont un peu n'importe comment.